原核细胞骨架

原核细胞骨架（英語：）是原核生物中所有结构纤维的总称。人们曾经认为，原核生物没有细胞骨架，但随着可视化技术和结构测定的进展，FtsZ在1990年代初的发现改观了这一认识[2]。并不是所有原核细胞骨架都是真核细胞中骨架蛋白的类似物，一些没有真核同源物的原核骨架元件也已发现[3][4][5][6] 。这些细胞骨架元件在各种原核生物的细胞分裂与保护，細胞極性与形态决定中有着不可或缺的作用[7][8]。

新月柄杆菌的细胞骨架元件：原核细胞骨架元件与其真核生物中的同功物质的对比[1]

FtsZ

FtsZ是第一个被发现的原核细胞骨架蛋白，组装在接下来会发生细胞分裂，形成隔板的Z-环上，类似真核生物的肌动蛋白-肌球蛋白收缩环[2]。Z-环是一种高度动态的结构，由许多伸展和收缩的原丝束组成，尽管Z-环收缩背后的机制和所涉及的原丝数量尚不清楚[1]。 FtsZ作为一种组织者蛋白(an organizer protein)，是细胞分裂所必需的。 它是胞质分裂期间隔膜的第一个组成部分，它将所有其他已知的细胞分裂蛋白募集到分裂部位[9]。

尽管与肌动蛋白具有这种功能相似性，但FtsZ与真核微管蛋白同源。 尽管FtsZ和微管蛋白的一级结构的比较显示出弱关系，但它们的三维结构非常相似。 此外，与微管蛋白一样，单体FtsZ与GTP结合并与其他FtsZ单体聚合，GTP水解的机制类似于微管蛋白二聚化[10]。

MreB

MreB是一种被认为类似于真核肌动蛋白的细菌蛋白质。 MreB和肌动蛋白具有弱的一级结构匹配，但在3-D结构和长丝聚合方面非常相似。

几乎所有的非球形细菌都依赖MreB来确定它们的形状。 MreB在细胞质膜下组装成丝状结构的螺旋网络，覆盖细胞的整个长度[11]。 MreB通过介导合成肽聚糖的酶的位置和活性来确定细胞形状，并通过作为细胞膜下的刚性细丝起作用，施加向外的压力来雕刻和支撑细胞[1]。 MreB从其正常的螺旋网络凝结，并在细胞分裂前在新月柄杆菌（Caulobacter crescentus）的隔膜（septum）处形成紧密环，这是一种机制被认为有助于定位其偏离中隔的隔膜[12]。 MreB对于极性细菌中的极性测定也很重要，因为它负责在新月柄杆菌中正确定位至少四种不同的极性蛋白[12]。

另见

参考文献
  1. Gitai, Z. . Cell. 2005, 120 (5): 577–586. PMID 15766522. doi:10.1016/j.cell.2005.02.026.
  2. Bi, E.; Lutkenhaus, J. . Nature. 1991, 354 (6349): 161–164. PMID 1944597. doi:10.1038/354161a0.
  3. Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC. . Journal of Cell Science. June 2015, 128 (11): 2009–19. PMID 25788699. doi:10.1242/jcs.165563.
  4. Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC. . The Journal of Biological Chemistry. June 2012, 287 (25): 21121–9. PMC 3375535. PMID 22514279. doi:10.1074/jbc.M112.341016.
  5. Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, Fujisawa T, Onishi H, Ito K, Robinson RC. . Journal of Molecular Biology. April 2010, 397 (4): 1031–41. PMID 20156449. doi:10.1016/j.jmb.2010.02.010.
  6. Wickstead B, Gull K. . The Journal of Cell Biology. August 2011, 194 (4): 513–25. PMC 3160578. PMID 21859859. doi:10.1083/jcb.201102065.
  7. Shih YL, Rothfield L. . Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2006, 70 (3): 729–54. PMC 1594594. PMID 16959967. doi:10.1128/MMBR.00017-06.
  8. Michie KA, Löwe J. (PDF). Annu. Rev. Biochem. 2006, 75: 467–92 [2014-01-09]. PMID 16756499. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. （原始内容 (PDF)存档于2006-11-17）.
  9. Graumann PL. . Current Opinion in Microbiology. December 2004, 7 (6): 565–71. PMID 15556027. doi:10.1016/j.mib.2004.10.010.
  10. Desai A, Mitchison TJ. . BioEssays. July 1998, 20 (7): 523–7. PMID 9722999. doi:10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L.
  11. Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W. . Experimental Cell Research. November 2004, 301 (1): 38–42. PMID 15501443. doi:10.1016/j.yexcr.2004.08.005.
  12. Gitai Z, Dye N, Shapiro L. . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. June 2004, 101 (23): 8643–8. PMC 423248. PMID 15159537. doi:10.1073/pnas.0402638101.
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