细胞骨架

凝胶固着细胞的微管

微管可在所有哺乳类动物细胞中存在，除了红细胞（紅血球）外，所有微管均由约55kDa的α及β微管蛋白组成。它们正常时以异二聚体形式存在。并以头尾相连的方式聚合，形成微管蛋白原纤维（protofilament），一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管，直径22~25nm。少數變異的微管如線蟲等所有的則有其他數目的原纖維。微管确定膜性细胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是細胞骨架的架構主幹，並也是某些胞器的主體，例如中心粒就是由9组3联微管組成的構造，而真核生物的纖毛與鞭毛也是由以微管为9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成，两者共用5条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0，并且二联微管被三联微管所取代，结构类似于中心粒。組成的軸絲（axoneme）為主體。

从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分（5%-20%），称之谓微管相关蛋白。这些蛋白具有组织特异性，表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质，已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白，并追踪微管基因表现出部分基因家族，某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。

微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变（一種突然的，迅速的，一般不可逆转的分解）状态，这是实现其功能所必需的性质（如纺锤体）。與秋水仙素结合的微管蛋白可加合到微管上，並阻止其他微管蛋白單體繼續添加，進而破壞紡錘體的結構，長春花鹼具有類似的功能。紫杉酚（taxol），能促進微管的聚合，并使已形成的微管穩定，然而這種穩定性会破壞微管的正常功能。這些药物可以利用破壞微管功能以阻止细胞分裂，成為癌症治療的新希望。重水亦有阻止微管解聚而破坏微管功能之作用，但其机理在于完全排除了所需的微量普通水。这需要连续几天摄入完全是重水的水，因而实用价值不大。重水本身对细胞并无毒害。

在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因，它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子，在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型，尚待深入研究。

除了α-與β-微管蛋白有編碼相似的不同變異型，近幾年來又發現了多種編碼差異更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中γ微管蛋白位於細胞內的微管組織中心（microtubule organizing center, MTOC），是用以提供α及β微管蛋白進行聚合反應形成微管的起始核心。而δ與ε則被認為與中心粒的結構與形成有關。其他尚有η, ζ, θ等等多種變異，不過通常僅存在少數幾種真核單細胞生物如原蟲或纖毛蟲裡，可能跟這些生物獨特的結構與生理習性有關，進一步詳情仍待研究。

微丝也普遍存在于所有真核细胞中，是一个实心状的纤维，一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%，但在活动较强的细胞中可占20%-30%。在一般細胞主要分佈於細胞的表面，直接影響細胞的形狀。微丝具有多种功能，在不同细胞的表现不同，在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝，可以收缩（收缩蛋白），在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用。

微絲主要由肌動蛋白構成，和一種分子馬達蛋白肌球蛋白一起作用，使細胞運動。它們參與細胞的變形蟲運動、植物細胞的細胞質流動與肌肉細胞的收縮：

微絲中的肌動蛋白與肌球蛋白在細胞質形成三維的網路體系。肌動蛋白位於外質，肌球蛋白位於內質。肌球蛋白連結著細胞質顆粒，由ATP供給能量，肌球蛋白與細胞質顆粒的結合體沿著actin filament滑動，從而帶動整個細胞質的環流。

變形蟲運動（阿米巴運動）是肌肉細胞的收縮。如同微管蛋白，肌動蛋白的基因组成一个超家族，並組成多種極為相似的結構。例如，各種肌肉細胞有不同的肌動蛋白：

1. 骨骼肌的條紋纖維；
2. 心肌的条纹纤维；
3. 血管壁的平滑肌；
4. 胃腸道壁的平滑肌。它们在氨基酸组分上有微小的差异（大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异），在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白，它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异。

含ATP的G-肌动蛋白單體可聚合为含ADP的呈纤维状的F-肌動蛋白，它們可由Mg²⁺及高浓度的K⁺或Na⁺誘導而聚合，聚合後ATP水解為ADP及C-肌动蛋白ADP單体，組成F-肌動蛋白。在骨骼肌的細肌絲（thin filament，由肌動蛋白構成）與粗肌絲（thick filament，由肌球蛋白構成）相互作用而使肌肉收縮（肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATP酶的作用）。肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中（但以非聚合状态存在）。

显微镜下的细胞内角蛋白丝

细胞骨架的第三种纤维结构称中等纤维或中间纤维，又称中间丝，为中空的骨状结构，直径介于微管和微丝之间，其化学组成比较复杂，在不同细胞中，成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构，即构建成一个中央α螺旋杆状区，两侧则是大小和化学组成不同的端区。端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。

以上这些结构单元并非是一成不变的，而是随细胞的生命活动而呈现高度的动态性，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。

不仅如此，细胞骨架还包含有很多结构单元的附属蛋白质，比如：

• 分子马达：肌球蛋白

• 核化蛋白：Arp2/3複合體、成型

• 结合蛋白：黏著斑蛋白、絲切蛋白、抑絲蛋白、原肌球蛋白等

• 动力蛋白：驅動蛋白、動力蛋白

广义的细胞骨架还包括核骨架（nucleoskeleton）、核纤层和细胞外基质，形成贯穿于细胞核、细胞质至细胞外的一体化网络结构。

FtsZ是第一个被发现的原核细胞骨架蛋白，组装在接下来会发生细胞分裂，形成隔板的Z-环上，类似真核生物的肌动蛋白-肌球蛋白收缩环。[7]