蛋白质结构预测

α螺旋是在蛋白质二级结构中最丰富的类型。α螺旋的平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸，形成一个氢键，在每4个残基中；平均长度为10个氨基酸（3个螺旋）或10埃（Å），但变化范围5到40（Å）（1.5个至11个螺旋）。沿螺旋排列的氢键也构成了带部分电荷的偶极矩，氮端带部分正电。因为氮端有自由的氨基，可以与带负电的基团，比如磷酸基团，进行反应。α螺旋常位于蛋白质核心区靠近表面的位置，有利于于水环境发生作用。面向蛋白内部的螺旋倾向于采用更多的疏水氨基酸，面向外部的多为亲水氨基酸。因此，螺旋链上每四个氨基酸中位置处于的第三位的多为疏水，这也很特征很容易被识别出。比如对亮氨酸拉链模体(Leucine zipper motif)有高度预测性的重复特征是两个相邻的螺旋相对的面上均有亮氨酸的存在。螺旋轮图可以显示出这种重复性的特征。其它的藏在蛋白质核心区或者细胞膜内的α螺旋会更经常分布疏水氨基酸，这样的结构也更能被预测。 暴露在螺旋表面的氨基酸中疏水氨基酸所占的比例会更小。所以说氨基酸的类别组成可以用来预测α螺旋区域。那些有更多丙氨酸(Alanine,A)、谷氨酸(Glutamic acid,E)、亮氨酸(Leucine,L)、蛋氨酸(methionine,M)，更少脯氨酸(Proline,P)、甘氨酸(Glycine,G)、酪氨酸(Tyrosine,Y)、丝氨酸 (Serine,S)的氨基酸容易形成α螺旋。脯氨酸通常破坏或者使α螺旋更不稳定，但是在更长可以存在因为它在α螺旋中形成一个弯折。

一个二级结构的区域不是一个α螺旋，一个β折叠，或可识别的转动，通常被称为一个卷曲（Coils）[1]。